Πρότυπα αμινοξέα
Ένας από τους πιο χρήσιμους τρόπους με τους οποίους η ταξινόμηση των τυπικών (ή κοινών) αμινοξέων βασίζεται στην πολικότητα (δηλαδή στην κατανομή ηλεκτρικού φορτίου) της ομάδας R (π.χ. πλευρική αλυσίδα).
Ομάδα Ι: Μη πολικά αμινοξέα
Τα αμινοξέα της ομάδας Ι είναι γλυκίνη, αλανίνη, βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, προλίνη, φαινυλαλανίνη, μεθειονίνη και τρυπτοφάνη. Οι ομάδες R αυτών των αμινοξέων έχουν είτε αλειφατικές είτε αρωματικές ομάδες. Αυτό τους καθιστά υδρόφοβους («φοβούνται το νερό»). Σε υδατικά διαλύματα, οι σφαιρικές πρωτεΐνες θα διπλωθούν σε τρισδιάστατο σχήμα για να θάβουν αυτές τις υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες στο εσωτερικό της πρωτεΐνης. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας Ι είναι:
Η ισολευκίνη είναι ένα ισομερές της λευκίνης και περιέχει δύο χειρόμορφα άτομα άνθρακα. Η προλίνη είναι μοναδική μεταξύ των τυπικών αμινοξέων στο ότι δεν έχει τόσο ελεύθερες α-αμινο όσο και ελεύθερες α-καρβοξυλομάδες. Αντ 'αυτού, η πλευρική της αλυσίδα σχηματίζει κυκλική δομή καθώς το άτομο αζώτου της προλίνης συνδέεται με δύο άτομα άνθρακα. (Ακριβώς, αυτό σημαίνει ότι η προλίνη δεν είναι αμινοξύ αλλά μάλλον α-ιμινοξύ.) Η φαινυλαλανίνη, όπως υποδηλώνει το όνομα, αποτελείται από μια ομάδα φαινυλίου συνδεδεμένη με την αλανίνη. Η μεθειονίνη είναι ένα από τα δύο αμινοξέα που διαθέτουν άτομο θείου. Η μεθειονίνη παίζει κεντρικό ρόλο στη βιοσύνθεση των πρωτεϊνών (μετάφραση) καθώς είναι σχεδόν πάντα το εναρκτήριο αμινοξύ. Η μεθειονίνη παρέχει επίσης ομάδες μεθυλίου για μεταβολισμό. Η τρυπτοφάνη περιέχει έναν δακτύλιο ινδόλης προσαρτημένο στην πλευρική αλυσίδα του αλανυλίου.
Ομάδα II: Πολικά, μη φορτισμένα αμινοξέα
Τα αμινοξέα της ομάδας II είναι σερίνη, κυστεΐνη, θρεονίνη, τυροσίνη, ασπαραγίνη και γλουταμίνη. Οι πλευρικές αλυσίδες σε αυτήν την ομάδα διαθέτουν ένα φάσμα λειτουργικών ομάδων. Ωστόσο, οι περισσότεροι έχουν τουλάχιστον ένα άτομο (άζωτο, οξυγόνο ή θείο) με ζεύγη ηλεκτρονίων διαθέσιμα για σύνδεση υδρογόνου στο νερό και άλλα μόρια. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας II είναι:
Δύο αμινοξέα, η σερίνη και η θρεονίνη, περιέχουν αλειφατικές υδροξυλομάδες (δηλαδή, ένα άτομο οξυγόνου συνδεδεμένο με ένα άτομο υδρογόνου, που αντιπροσωπεύεται ως ―ΟΗ). Η τυροσίνη διαθέτει μια ομάδα υδροξυλίου στον αρωματικό δακτύλιο, καθιστώντας την παράγωγο φαινόλης. Οι υδροξυλομάδες σε αυτά τα τρία αμινοξέα υπόκεινται σε έναν σημαντικό τύπο μετα-μεταφραστικής τροποποίησης: φωσφορυλίωση (βλέπε παρακάτω Μη τυπικά αμινοξέα). Όπως η μεθειονίνη, η κυστεΐνη περιέχει ένα άτομο θείου. Σε αντίθεση με το άτομο θείου της μεθειονίνης, ωστόσο, το θείο της κυστεΐνης είναι πολύ χημικά αντιδραστικό (βλέπε παρακάτω οξείδωση κυστεΐνης). Η ασπαραγίνη, που απομονώθηκε για πρώτη φορά από σπαράγγια και γλουταμίνη και οι δύο περιέχουν ομάδες αμιδίου R. Η λειτουργία καρβονυλίου ομάδα μπορεί σαν δέκτης δεσμού υδρογόνου, και η αμινομάδα (ΝΗ 2) μπορεί να λειτουργήσει ως δότης δεσμού υδρογόνου.
Ομάδα III: Όξινα αμινοξέα
Τα δύο αμινοξέα αυτής της ομάδας είναι το ασπαρτικό οξύ και το γλουταμικό οξύ. Κάθε ένα έχει ένα καρβοξυλικό οξύ στην πλευρική του αλυσίδα που του δίνει όξινες (πρωτονικές δωρεές) ιδιότητες. Σε ένα υδατικό διάλυμα σε φυσιολογικό ρΗ, και οι τρεις λειτουργικές ομάδες σε αυτά τα αμινοξέα θα ιονιστούν, δίνοντας έτσι ένα συνολικό φορτίο −1. Στις ιοντικές μορφές, τα αμινοξέα ονομάζονται ασπαρτικό και γλουταμικό. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας III είναι
Οι πλευρικές αλυσίδες ασπαρτικού και γλουταμικού μπορούν να σχηματίσουν ιοντικούς δεσμούς («γέφυρες αλατιού») και μπορούν επίσης να λειτουργήσουν ως δέκτες δεσμών υδρογόνου. Πολλές πρωτεΐνες που δεσμεύουν μεταλλικά ιόντα («μεταλλοπρωτεΐνες») για δομικούς ή λειτουργικούς σκοπούς διαθέτουν θέσεις δέσμευσης μετάλλων που περιέχουν πλευρικές αλυσίδες ασπαρτικού ή γλουταμικού ή και τα δύο. Το ελεύθερο γλουταμινικό άλας και η γλουταμίνη παίζουν κεντρικό ρόλο στον μεταβολισμό των αμινοξέων. Το γλουταμικό είναι ο πιο άφθονος διεγερτικός νευροδιαβιβαστής στο κεντρικό νευρικό σύστημα.
